在酶促反应中，决定酶特异性的是酶的活性部位。
酶的活性部位是由一系列的氨基酸残基组成，这些残基通过氢键、疏水作用、离子键等方式相互作用，形成一个特定的空间结构，这就是酶的活性部位。酶的活性部位与底物的结合是高度特异性的，只有特定的底物才能与酶的活性部位形成互补的空间结构，从而被酶催化。因此，酶的活性部位决定了酶的特异性。
1.酶的活性部位并不是静态的，它会随着底物的结合而发生构象变化，这种变化使得酶能够更好地与底物结合，提高催化效率。
2.酶的活性部位的特异性是由其氨基酸序列决定的。每个酶都有其特定的氨基酸序列，这个序列决定了酶的活性部位的形状和电荷分布，从而决定了酶的特异性。
3.酶的活性部位的特异性也可以通过后修饰来改变。例如，一些酶可以通过磷酸化、乙酰化等方式改变其活性部位的电荷分布，从而改变其特异性。
综上所述，酶的活性部位是决定酶特异性的关键因素，它的结构和功能决定了酶能够催化什么样的底物，从而在生物体内实现各种生化反应的精确调控。
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