蛋白质的盐析通常选择加饱和硫酸铵，是因为饱和硫酸铵对蛋白质的变性作用较小，而且易于通过调整硫酸铵的浓度进行蛋白质的分离和纯化。
首先，硫酸铵是一种非电解质，它在水溶液中的浓度可达到饱和，这样可以保证在盐析过程中蛋白质的浓度不会过高，避免蛋白质发生聚集和沉淀。其次，硫酸铵的pH值在5.5-7.5之间，与大多数蛋白质的等电点接近，这样可以减少蛋白质在盐析过程中的电荷影响，提高蛋白质的纯度。最后，硫酸铵的溶解度高，易于通过调节溶液的温度来控制其溶解度，从而实现蛋白质的分离和纯化。
1.盐析是蛋白质分离纯化的一种常用方法，其原理是利用高浓度的盐溶液使蛋白质沉淀出来。硫酸铵是一种常用的盐析剂，因为它的溶解度高，对蛋白质的变性作用小，易于通过调节溶液的pH值和温度来控制蛋白质的沉淀。
2.盐析的优缺点：优点是操作简单，成本低，可适用于大量蛋白质的分离纯化。缺点是可能会对蛋白质的活性产生影响，且纯化效果受到蛋白质的等电点和溶解度等因素的影响。
3.除了硫酸铵，还可以选择硫酸钠、硫酸镁等其他盐进行盐析。但选择哪种盐主要取决于蛋白质的性质和分离纯化的要求。
总的来说，蛋白质的盐析选择加饱和硫酸铵，是因为硫酸铵具有对蛋白质变性作用小，易于调节等优点，是一种常用的蛋白质分离纯化方法。
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